Dunst verbarg den Gipfel. Unter dem Massiv der Zugspitze trieben Mitte Oktober Regenschleier über den Eibsee. Für das traditionelle Treffen der Alzheimerforscher im Hotel am Seeufer gab die bayerische Bergwelt eine perfekte Szenerie ab: Die Zunft stochert im Nebel.
Kurz zuvor hatte Bundesgesundheitsminister Daniel Bahr den Medizinern mitgeteilt, bei der Behandlung der unheimlichen Alzheimer-Demenz seien keinerlei Fortschritte erkennbar. Den FDP-Mann setzt der Stillstand unter Druck, schließlich ist die Hirnerkrankung der größte Kostentreiber in der Pflegeversicherung. Derzeit sind rund 1,2 Millionen Menschen in Deutschland betroffen. Medikamente können den geistigen Verfall der Patienten anfangs zwar ein wenig bremsen, den fortschreitenden Verlust von Gedächtnis und Persönlichkeit im Spätstadium aber nicht mehr verzögern. Bislang lässt sich das Neuronensterben im Hirn durch kein Mittel stoppen.
Brisante Befunde aus dem Labor
Und nicht nur der therapeutische Notstand bereitet den Fachleuten Sorge. Auch das Geschehen in der Grundlagenforschung verfolgt die Szene mit höchst gemischten Gefühlen – aus den Labors kommen brisante Befunde. Sollten sich die Ergebnisse erhärten, wären drastische Folgen für die öffentliche Gesundheitsvorsorge zu erwarten.
Alzheimer, so zeichnet sich ab, wird offenbar durch eine infektiöse Spezies von Eiweißen ausgelöst und vorangetrieben. Womöglich sind diese ungewöhnlichen Erreger übertragbar, ganz ähnlich wie die Prionen. Diese haben bei Rindern BSE und Scrapie bei Schafen ausgelöst; Menschen mit der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit zerfressen sie das Gehirn.
Ist das Alzheimerleiden auch eine dieser gefürchteten Prion-Krankheiten? Auf Fachkonferenzen regte sich Unbehagen über das gängige Erklärungsmodell. Dass die Flut von Demenzfällen allein der Vergreisung der Bevölkerung anzulasten ist, wird von Experten zunehmend bezweifelt. Inzwischen kreisen die Debatten nahezu ausschließlich um die Frage, ob tatsächlich infektiöse Proteine die Saat des Hirnleidens darstellen.
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Eiweissmoleküle
Alle Eiweißmoleküle bestehen aus einer Kette von Aminosäuren. Diese faltet sich in eine bevorzugte räumliche Form. Manche Proteine können aber eine gefährliche abnorme Gestalt annehmen. Solche "korrumpierten" Proteine zwingen in einer Kettenreaktion ihresgleichen in die toxische Form und verursachen degenerative Erkrankungen. Mehr als zwanzig dieser Proteopathien sind bekannt, oft ist das Nervensystem betroffen.
Hirnschwammerkrankungen
Stets tödlich wirken übertragbare Hirnschwammerkrankungen . Diese werden von Prion-Proteinen (PrP) ausgelöst. Beim Menschen zählt Kuru dazu, die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD) oder die Fatale Familiäre Insomnie. Bei Tieren ist es die Scrapie unter Schafen, BSE bei Rindern und das Chronic Wasting Syndrome bei Elchen und Rentieren. Andere menschliche Proteopathien sollen nicht übertragbar sein: Dazu zählen die lähmende Amyotrophe Lateralsklerose (ALS) oder die Huntington-Krankheit.
Alpha-Synuclein
Neben dem Amyloid-β bei Alzheimer steht bei Parkinsonkranken das α-Synuclein im Fokus. Diese als prionähnlich bezeichneten Proteine gelten als verdächtig, weil sie experimentell auf Versuchstiere übertragbar sind. Auch bei Parkinson wird die Hypothese intensiv untersucht. Man beobachtet eine Übertragung und Ausbreitung typischer Hirnschäden bei Mäusen, denen Hirngewebe oder Hirnextrakt von Patienten übertragen wurde. Und fötales Hirngewebe wird nach einer Transplantation in Parkinsonpatienten von α-Synucleinaggregaten durchsetzt. Ein Bild wie bei einer Infektion.
Ein allzu gut bekanntes Bild
Bislang beruht die Besorgnis der Forscher nur auf Resultaten aus Tierversuchen. Bei Infektionstests beobachten Wissenschaftler in amerikanischen und deutschen Labors immer wieder ein verstörendes Drama: Sobald sie gentechnisch erzeugten Mäusen ein Extrakt aus dem Hirngewebe verstorbener Alzheimerpatienten spritzen, startet unter der Schädeldecke der Tiere ein Zerstörungswerk. Dabei bietet sich ein Bild, das die Forscher aus Untersuchungen von Alzheimerpatienten allzu gut kennen: Die geschrumpfte Hirnmasse ist durchsetzt mit Eiweißablagerungen, sogenannten Protein-Plaques aus verklumpten Amyloid-β-Molekülen. In sterbenden Nervenzellen finden sich zudem typische dünne Fasern, Fibrillen aus Tau-Proteinen.
Inzwischen liegt so viel Belastungsmaterial vor, dass die Infektionsfrage im vergangenen Jahr zum zentralen Thema der Alzheimerforschung aufgestiegen ist: "Werden neurodegenerative Krankheiten durch ein infektiöses Agens zwischen Menschen übertragen?", sorgte sich das Fachblatt Science schon im November 2010.
